Metalloproteasi
Le metalloproteasi (o metalloproteinasi) costituiscono una famiglia di enzimi del gruppo delle proteasi, classificate in base alla natura dei più importanti gruppi funzionali nel loro sito attivo. Questi sono enzimi proteolitici il cui meccanismo catalitico richiede la presenza di ioni metallici come cofattori. La maggior parte degli enzimi è metalloproteasi zinco-dipendente, ma alcuni usano cobalto. Lo ione metallico è coordinato alla proteina attraverso tre ligandi. I ligandi che coordinano lo ione metallico possono variare tra istidina, glutammato, aspartato, lisina e arginina. La quarta posizione di coordinazione è occupata labilmente da una molecola d'acqua.
Le metalloproteasi possono essere suddivise in due sottogruppi:
- Ad attività esopeptidasica: Metalloesopeptidasi, numero EC 3.4.17[1]
Il trattamento con agenti chelanti come l'EDTA porta alla completa inattivazione. L'EDTA è un chelante che lega fortemente lo zinco, che è essenziale per l'attività.
Le metallo-proteine governano la penetrazione delle cellule tumorali nei tessuti e nei vasi e sono inibite in vitro dal gallato di epigallocatechina, curcumina, quercetina, resveratrolo, genisteina, vitamina C, vitamina E.
Metalloproteasi della matrice
[modifica | modifica wikitesto]Le metalloproteinasi della matrice o MMP sono enzimi che necessitano di ioni zinco come cofattore e possono alterare le proprietà della lamina basale. Le MMP degradano localmente la matrice extracellulare permettendo alle cellule di passarvi attraverso. Questo meccanismo è importante per cellule quali i leucociti per invadere i tessuti danneggiati dai processi infiammatori. Le MMP sono anche coinvolte nei processi d'invasione patologici (metastasi tumorali). MMP2 e MMP9 ad esempio, sono coinvolte nella scissione del collagene di tipo IV e della lamina nella membrana basale; esse generano nuovi siti di legame per recettori di cellule tumorali che stimolano la migrazione.
Già studiati in oncologia, i ricercatori hanno dimostrato che, inibendo nei topi le metalloproteinasi della matrice, si bloccava la degradazione delle reti perineuronali e veniva preservata la memoria sociale.[3][4]
Note
[modifica | modifica wikitesto]- ↑ (EN) 3.4.17, in ExplorEnz — The Enzyme Database, IUBMB.
- ↑ (EN) 3.4.24, in ExplorEnz — The Enzyme Database, IUBMB.
- ↑ Francesca Cerati, Alzheimer: tre nuove strategie per difendere i ricordi anche oltre il cervello, su Il Sole 24 ORE, 18 novembre 2025. URL consultato il 25 novembre 2025.
- ↑ Lata Chaunsali, Jiangtao Li e Erik Fleischel, Degradation of perineuronal nets in hippocampal CA2 explains the loss of social cognition memory in Alzheimer's disease, in Alzheimer's & Dementia: The Journal of the Alzheimer's Association, vol. 21, n. 10, 2025-10, pp. e70813, DOI:10.1002/alz.70813. URL consultato il 25 novembre 2025.
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