Hsp60

TCP-1/Cpn60 chaperonin family
	; Estructira de la bacteria GroEL.
PDB	Lista de códigos PDB 1sx3 K:23-525 1kpo Z:23-525 1fya A:190-375 1gru H:23-525 1xck F:23-525 1kp8 E:23-525 1pcq J:23-524 1aon J:23-524 1mnf I:23-525 1svt J:23-524 2c7d K:23-525 1dkd C:190-335 1j4z L:23-525 1oel E:23-524 2c7c H:23-525 1gr5 H:23-525 1sx4 E:23-524 1kid :190-375 1gr6 F:23-525 1ss8 B:23-524 1fy9 A:190-375 1dk7 A:190-335 1jon :190-335 1la1 A:187-378 1iok A:23-526 1wf4 e:22-526 1we3 E:22-526 1sjp B:42-522 1srv A:1-143 1a6d B:33-521 1a6e B:33-521 1e0r B:215-366 1ass :214-364 1asx :214-364 1gn1 H:210-380 1gml B:210-380
Identificadores
Identificadores; externos	EBI: Cpn60_TCP1; UniProt: Cpn60_TCP1;
	[editar datos en Wikidata]

El miembro 1 de la familia de proteínas de choque térmico D (Hsp60) es una proteína chaperona que tiene función como proteína de choque térmico, y como tal, previene el daño a las proteínas en respuesta a altos niveles de calor. Se presenta en la mayoría de bacterias gramnegativas, así como en mitocondrias y cloroplastos.^[2] También se ha encontrado en el citoplasma eucariota.^[3] Nombres alternativos: HSP60, 60 kDa chaperonina, chaperonina 60, CPN60, proteína de choque térmico 60, HSP-60, HuCHA60, proteína de matriz mitocondrial P1, proteína de linfocitos P60 y HSPD1.

GroEL

GroEL es la proteína chaperona molecular Hsp60 de Escherichia coli de 60 kDa que forma un complejo cilíndrico activo de dos anillos que contienen 7 subunidades de GroEL cada uno.

GroEL junto con GroES forman parte del complejo molecular llamado GroEL/GroES.

Son esenciales en la célula, mediando el plegamiento de polipéptidos dependientes de ATP en una variedad de compartimentos.^[4]

Sinónimos

Nombres anteriores:

proteína de choque térmico de 60 kD 1 (chaperonina)
paraplejía espástica 13 (autosómica dominante)
proteína de choque térmico de 60 kDa 1 (chaperonina)

Símbolos de alias

GroEL
HSP60

Referencias

↑ Braig K, Otwinowski Z, Hegde R, Boisvert DC, Joachimiak A, Horwich AL, Sigler PB (October 1994). «The crystal structure of the bacterial chaperonin GroEL at 2.8 A». Nature 371 (6498): 578-86. Bibcode:1994Natur.371..578B. PMID 7935790. S2CID 4341993. doi:10.1038/371578a0.
↑ R S Gupta 1995, Evolution of the Chaperonin Families (Hsp60, Hsp10 and Tcp-1) of Proteins and the Origin of Eukaryotic Cells. Mol Microbiol, 15 (1), 1-11
↑ Itoh H, Komatsuda A, Ohtani H, et al. (2002). "Mammalian HSP60 is quickly sorted into the mitochondria under conditions of dehydration". Eur. J. Biochem. 269 (23): 5931–8. doi:10.1046/j.1432-1033.2002.03317.x. PMID 12444982.
↑ Fenton WA, et al. (1994). "Residues in chaperonin GroEL required for polypeptide binding and release". Nature. 371 (6498): 614–9. doi:10.1038/371614a0. PMID 7935796.

Enlaces externos

En HomoloGene: Hsp60

En Genome:Hsp60
En MalaCards.Enfermedades que coinciden con:Hsp60
En Estudio de asociación del genoma completo (GWAS) Hsp60

Datos: Q24723414

[1] Braig K, Otwinowski Z, Hegde R, Boisvert DC, Joachimiak A, Horwich AL, Sigler PB (October 1994). «The crystal structure of the bacterial chaperonin GroEL at 2.8 A». Nature 371 (6498): 578-86. Bibcode:1994Natur.371..578B. PMID 7935790. S2CID 4341993. doi:10.1038/371578a0.

[2] R S Gupta 1995, Evolution of the Chaperonin Families (Hsp60, Hsp10 and Tcp-1) of Proteins and the Origin of Eukaryotic Cells. Mol Microbiol, 15 (1), 1-11

[3] Itoh H, Komatsuda A, Ohtani H, et al. (2002). "Mammalian HSP60 is quickly sorted into the mitochondria under conditions of dehydration". Eur. J. Biochem. 269 (23): 5931–8. doi:10.1046/j.1432-1033.2002.03317.x. PMID 12444982.

[4] Fenton WA, et al. (1994). "Residues in chaperonin GroEL required for polypeptide binding and release". Nature. 371 (6498): 614–9. doi:10.1038/371614a0. PMID 7935796.

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